谷氨酰胺转胺酶[转谷氨酰胺酶或TG]是催化反应transylation导致共价蛋白质（或肽）之间的交联的酶。
1.附着力强
肉用酶处理后，它不会被冻结后分散，切片和熟食。
2.良好的稳定性
TG的最适pH为6-7，但在pH5.0的〜8.0的范围内具有更高的活性。当低于5 pH值，酶的活性迅速下降，当pH高于8是小于9，酶的活性下降缓慢。
3，热稳定性强
TG的最适温度为约52℃，并且它具有在42〜57℃范围内的高活性。特别是在蛋白质的食物的系统，所述酶的热稳定性将显著改善，
4.使用安全
在肉制品加工的一个重要问题是如何重新安排低价值的肉，提高产品的风味和质地的外观，提高产品的附加值。由于转谷氨酰胺酶可以起到肉制品重组中起重要作用，最广泛使用的转谷氨酰胺酶是肉制品行业。交联蛋白也可作为脂肪代用品，以生产低脂肪的肉类产品。随着转谷氨酰胺酶处理，可提高肉制品的颜色。交联血红蛋白后，可作为肉制品中的抗氧化剂。
鱼蛋白形成在低温下具有凝胶和据报道是包含在鱼类本身转谷氨酰胺酶活性的结果。在图6不同的鱼转谷氨酰胺酶活性为约0.1至2.4单位/克（湿重）。因此，当原料的质量相对差（例如冷冻鱼），通过添加转谷氨酰胺酶，以提高产品的凝胶强度，降低烹调损失，提高产品质量。
酪蛋白是转谷氨酰胺酶，其中，β酪蛋白，κ酪蛋白优于α酪蛋白的良好底。在干酪生产，转谷氨酰胺酶处理后，使乳清蛋白和酪蛋白的交联在一起，可以提高干酪的产率。在酸奶生产中的使用转谷氨酰胺酶能生产出高质量的低脂酸奶。转谷氨酰胺酶处理之后乳蛋白，可以用作可食用涂层，包装材料，提高产品的外观和保质期。
所有的研究表明，转谷氨酰胺酶处理之后，大豆蛋白发生交联，与球蛋白表面赖氨酸，谷氨酰胺含量的交联的程度。因此，通过热处理，化学处理，使球蛋白结构打开，增加其表面的赖氨酸和谷氨酰胺的含量。变形例中，它的溶解度，酸稳定性，乳化性，乳化稳定性，凝胶化后的大豆蛋白提高。
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